{"id":88673,"date":"2026-07-11T17:47:26","date_gmt":"2026-07-11T15:47:26","guid":{"rendered":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/?p=88673"},"modified":"2026-07-11T17:47:26","modified_gmt":"2026-07-11T15:47:26","slug":"scienze-i-prioni-nascondono-al-loro-interno-migliaia-di-possibili-antibiotici","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/scienze-i-prioni-nascondono-al-loro-interno-migliaia-di-possibili-antibiotici\/","title":{"rendered":"Scienze. I prioni nascondono al loro interno migliaia di possibili antibiotici."},"content":{"rendered":"

Cosa sono i prioni<\/strong><\/span><\/p>\n

I prioni sono <\/span>agenti infettivi non convenzionali costituiti esclusivamente da proteine ripiegate in modo \"\"scorretto.\u00a0A differenza di batteri e virus, non contengono materiale genetico<\/strong> (DNA o RNA). Essi convertono le proteine sane dell’organismo nella loro forma patologica, innescando un accumulo letale nel cervello. La proteina prionica sana \u00e8 normalmente presente nell’organismo, in particolare nei neuroni. Quando entra in contatto con un prione, la proteina sana cambia forma (“misfolding”, <\/span>“ripiegamento anomalo”<\/strong> or “errato ripiegamento”) <\/strong>e diventa a sua volta un prione. Questo processo innesca una reazione a catena.<\/p>\n

Sembra che la forma patogena sia in grado di ag<\/span>gregarsi a quella normale modificandone la conformazione e <\/span>innescando una sorta di reazione a catena: dunque, l\u2019informa<\/span>zione trasmessa da un prione \u00e8 unicamente di tipo conforma<\/span>zionale. Le proteine patogene, a causa del cambiamento strut<\/span>turale, si legano tra loro formando una fibrilla detta <\/span>amiloide <\/strong><\/span>non degradabile che si accumula nel cervello dell\u2019organismo <\/span>infettato, danneggiandolo in modo irreparabile: tipicamente, <\/span>conferisce un aspetto spugnoso al tessuto cerebrale, causando <\/span>una condizione patologica chiamata <\/span>encefalopatia spongi<\/strong><\/span>forme<\/strong><\/span><\/div>\n
La malattia pi\u00f9 nota che provoca \u00e8 il morbo della mucca pazza, Malattia di Creutzfeldt-Jakob, ecc..<\/div>\n
.<\/span><\/div>\n

I study<\/span><\/strong><\/p>\n

Su Nature di giugno 2026 \u00e8 stato pubblicato uno study<\/a> in cui vengono esaminati 19,3 milioni di frammenti da 2.897 proteine correlate ai prioni curate e identificato 1.179 peptidi candidati antimicrobici, che vengono definite prionine. Tra 75 prionine sintetizzate, 59 hanno inibito patogeni batterici, 53 lesioni alle membrane e 2 hanno ridotto il carico di infezione da Acinetobacter baumannii <\/i>nei topi.<\/p>\n

L’attivit\u00e0 antimicrobica era concentrata contro i batteri Gram-negativi, mentre solo una minoranza di prionine inibiva gli organismi Gram-positivi nelle condizioni testate. Questi dati stabiliscono un alto tasso di successo sperimentale per i peptidi prioritari derivati da proteine correlate ai prioni. Test hanno evidenziato che le prionine previste dalla sola sequenza possono funzionare come agenti antinfettivi in vivo.<\/p>\n

Il commento degli Autori<\/span><\/strong><\/p>\n

“La ricerca con intelligenza artificiale ci ha dato una breve lista di candidati, ma il punto importante \u00e8 che molte di quelle molecole hanno funzionato in laboratorio e due hanno lavorato in un modello di infezione animale. Questo \u00e8 ci\u00f2 che rende questa una piattaforma di scoperta, non solo un esercizio di previsione”, ha declared<\/a> Marcelo D. T. Torres<\/a>, co-primo autore dello studio.<\/p>\n

\"\"Prions potrebbe essere solo l’inizio di questa nuova strada <\/a>aperta dall’IA. Il team sostiene che i “peptidi criptati” possono nascondersi all’interno di tutti i tipi di cose, dalle proteine umane e dagli organismi estinti ai microbiomi e ai veleni. Ora abbiamo l’opportunit\u00e0 di setacciare tutto a una velocit\u00e0 incredibile.<\/p>\n

“Per molto tempo, la scoperta di farmaci \u00e8 stata limitata non solo da ci\u00f2 che possiamo testare, ma da dove scegliamo di guardare”, ha detto de la Fuente.<\/p>\n

\u201cL’IA lo sta cambiando. Ci d\u00e0 un modo per cercare gli strati nascosti della biologia e chiederci se le molecole associate a una storia \u2013 in questo caso, la malattia \u2013 possono anche portare un’altra storia con potenziale terapeutico\u201d, ha aggiunto.<\/p>\n

L'artificial intelligence<\/strong> non si limita a leggere quello che gi\u00e0 sappiamo, ma riesce a scovare informazioni che sfuggirebbero a un\u2019analisi tradizionale. Le sequenze antibiotiche sarebbero come cifrate all\u2019interno della struttura dei prioni, nascoste tra le pieghe di proteine che nessuno avrebbe mai associato a un possibile uso terapeutico. L\u2019incontro tra biologia<\/strong> e potenza di calcolo permette di rileggere materiale gi\u00e0 noto trovandoci dentro cose completamente nuove. Proteine studiate per decenni come causa di malattie si trasformano, all\u2019improvviso, in una possibile risorsa per la medicina del futuro.<\/p>\n

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Cosa sono i prioni I prioni sono agenti infettivi non convenzionali costituiti esclusivamente da proteine ripiegate in modo scorretto.\u00a0A differenza di batteri e virus, non contengono materiale genetico (DNA o RNA). Essi convertono le proteine sane dell’organismo nella loro forma patologica, innescando un accumulo letale nel cervello. La proteina prionica sana \u00e8 normalmente presente nell’organismo, …<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":88677,"comment_status":"closed","ping_status":"closed","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[1],"tags":[116],"class_list":["post-88673","post","type-post","status-publish","format-standard","has-post-thumbnail","hentry","category-notizie","tag-scienze"],"amp_enabled":true,"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/88673","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/users\/4"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=88673"}],"version-history":[{"count":4,"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/88673\/revisions"}],"predecessor-version":[{"id":88680,"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/88673\/revisions\/88680"}],"wp:featuredmedia":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/media\/88677"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=88673"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=88673"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.fedaiisf.it\/en\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=88673"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}